Actividad enzimática
Las enzimas tienen una alta especificidad por sus sustratos, por lo que pueden suceder simultáneamente muchas reacciones distintas en la misma célula.
Las moléculas de sustratos se unen al centro activo de la enzima formando un complejo activado enzima-sustrato, que requiere menor energía de activación que las moléculas de sustrato por sí solas. Por ello, inician la reacción mayor cantidad de moléculas de sustrato por unidad de tiempo. La interacción física ente las moléculas de enzima y de sustrato produce un cambio en la geometría del centro activo, con lo que se origina un ajuste inducido entre ambos mediante la distorsión de la superficie molecular.
Cinética enzimática
La velocidad de una reacción enzimática depende:
•    Concentración de las enzimas y de sustrato
•    Concentraciones de las coenzimas que intervienen
•    Del pH
•    Temperatura
•    Presencia o ausencia de inhibidores.
La velocidad de reacción (v)varía según la concentración molar del sustrato. Con una concentración enzimática constante, la velocidad es proporcional a la concentración de sustrato [S] cuando ésta es baja. Estas características son consideradas en la ecuación de Michaelis-Menten:
V= Vmax * [S]/[S] + KM
Las enzimas solamente actúan dentro de uno límites estrechos de pH, entorno a 6 y 7. A veces, la misma enzima tiene un pH óptimo diferente para distintos sustratos, si puede actuar sobre más de uno.
El aumento de temperatura provoca un incremento de la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas, pero sólo hasta ciertos valores de temperatura, a partir de los cuales la mayoría de ellas se desnaturalizan.
La inhibición de la actividad enzimática por ciertos componentes celulares es una forma de control de las reacciones enzimáticas. Además, el estudio del efecto de distintos inhbidores en la velocidad enzimática ha aportado muchos datos sobre la estructura y la catálisis enzimática.
La inhibición es un fenómeno biológico que puede ser:
•    Reversible. Las regiones funcionales de la enzima no cambian y sus efectos se pueden eliminar. Pueden ser:
•    Competitiva. El inhibidor y el sustrato se parecen y compiten por unirse al centro activo de la enzima. Se forma un complejo El reversible. Su efecto se puede invertir aumentando la concentración de sustrato.
•    No competitiva. El inhibidor se une a la enzima o al complejo ES de modo reversible, en un sitio distinto del centro activo. Su efecto no puede invertirse por incremento de la concentración de sustratos.
•    Irreversible. Las regiones funcionales de la enzima sufren cambios permanentes. El inhibidor se une tan estrechamente a ella que se disocian con mucha lentitud y la actividad enzimática disminuyedo, incluso, se pierde.
Regulación de la actividad enzimática
Las enzimas suelen actuar en sistemas multienzimáticos secuenciales. Generalmente muestran una etapa limitante de la velocidad catalizada por una enzima reguladora o alostética. La actividad de la enzima reguladora se puede controlar mediante cambios en su conformación, producidos por la unión de un modulador o por la unión del sustrato a la primera subunidad, mediante el efecto de cooperatividad.
•    Los sistemas multienzimáticos
Se trata de asociaciones entre una serie de enzimas, cada una de las cuales actúan sobre su sustrato, que es el producto de la enzima anterior. Están asociadas a estructuras celulares, especialmente a membrana y ribosomas.
•    La modulación alostérica
La unión del modulador se produce en una zona de la enzima distinta del centro activo y origina un cambio de conformación.
En la inhibición por retroalimentación, el producto final de una ruta metabólica inhibe a la enzima que cataliza una reacción anterior en la secuencia, generalmente, la primera. La enzima inhibida es la reguladora.
•    La cooperatividad
Las enzimas reguladoras suelen tener subunidades con posibilidad de ejercer interacciones mutuas.
•    Cooperatividad positiva, si la unión del sustrato con el centro activo de una subunidad de la enzima produce un cambio en la conformación, que hacen que la siguiente subunidad se una más ràpidamente el sustrato.
•    Cooperatividad negativa, cuando la unión del sustrato con la enzima ocasiona un cambio en la conformación, que hace menos probables la unión adicional al sustrato.
•    El control genético
Si las enzimas están siempre presentes en cantidades casi constantes se denomina Constitutivas. Las que se sintetizan sólo como respuestas a la presencia de ciertos sustratos se llaman inducidas o adaptativas.
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